aliphatische aminosäuren

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Aliphatische Aminosäuren

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Display - Wireframe   /   Display-Sticks  / mit der linken Maus drehen ( Rotation) 
<Umschalt-Taste>drücken und mit der linken Maustaste nach  unten oder  oben fahren (Zoom).
<Steuerung> rechte Maus, Molekül nach oben und unten bewegen (Translation).

Aminosäure

IEP

Strukturformel

3-DModelle

allgemein--->

R = Rest
"Seitenkette"

  

wpe9.jpg (2125 Byte) 
wenn vier verschiedene
Substituenten am Alpha C-Atom --->L-Aminosäuren

zum Vergleich die D- Struktur des Glycerations

COHNSFarben.gif (2209 Byte)
< Display -  Sticks>
<Options - Stereo Display>

Glycin, Gly
(0.67)
 
Molgew. = 57
 
 6,0

 Glycin

warum ist Gly nicht optisch aktiv?----->


COHNSFarben.gif (2209 Byte)
< Display -  Sticks>

Alanin, Ala
(1.0)
 
Molgew. = 71
 
 6,1

 alanin

 
COHNSFarben.gif (2209 Byte)
< Display - Sticks>
<Options - Stereo Display>

Valin, Val
(2.3)
 
Molgew. = 99


essentiell
 6,0

Valin


COHNSFarben.gif (2209 Byte)
< Display -  Sticks>

Leucin, Leu
(2.2)
 
Molgew. = 113



essentiell
 6,0

Leucin


COHNSFarben.gif (2209 Byte)
< Display -  Sticks>

Isoleucin, Ile
(3.1)
 
Molgew. = 113



essentiell
 6,0

Isoleucin


COHNSFarben.gif (2209 Byte)
< Display -  Sticks>



Isoleucin, Ile

zum Vergleich --->

 6,0

----> 3D mit Darstellung
<Display - Wireframe>
der Doppelbindungen
und kein Betain!


<Display - Ball & Stick> Zoom

Prolin, Pro
in der Regel
"Knickverursacher"
im Proteinstrang
  (-0.29)
 
Molgew. = 97
 
 6,3

Prolin


COHNSFarben.gif (2209 Byte)
< Display -  Sticks>

Farbschema C O H N S siehe auch ---> CPK

Bemerkungen

1. Hydrophiler Charakter:  (betr. Zahlenangabe unter dem jeweiligen Namen)
Je positiver der Zahlenwert ist, umso geringer ist die Tendenz sich in Wasser "wohlzufühlen",( umso größer ist die Hydrophobie). Negative Werte zeigen eine größere Affinität zu Wasser.
Zahlenwerte von Eisner, D. et al (1982) "Hydrophobic moments in protein structure" in Faraday Symp. Chem. Soc. 17:109-120.  Siehe auch Lipophilität!     zurück mit <ZURÜCK>!

2. Strukturformel
Bevorzugte - mehr als 50% der Moleküle -  Struktur bei einem pH-Wert von 7,0.   Alpha Aminogruppe (nicht die der Seitenketten) und Alpha Carboxygruppe in der Betainform - Zwitterion (-NH3+ und -COO- )!
Alpha C-Atom und Alpha H-Atom nicht dargestellt!

3. Isoelektrischer Punkt IEP
Am IEP liegt die größtmögliche Zahl der AMS als Zwitterion vor.
---> elektrische Leitfähigkeit (siehe Elektrophorese, am IEP keine Trennung möglich!) ist am geringsten.
---> geringste Löslichkeit gegenüber Wasser, da Kation- und Anionform ja stärker hydratisiert werden.

wpe1.jpg (2283 Byte)
Kation

 wpe6.jpg (1741 Byte)             wpe4.jpg (2154 Byte)            wpe5.jpg (1600 Byte)
Betain
Je nach pH-Wert liegt die Aminosäure als Kation u. Anion
oder Zwitterion vor.

wpe2.jpg (2109 Byte)
Anion

( Siehe ---> Protolysentext   oder   3D-Chime!)                                             zurück mit <ZURÜCK>!
Die Strukturen ( *.pdb Dateien) sind aus dem Internet "gesammelt " und oder über das Programm...   http://www2.ccc.uni-erlangen.de/services/3d.html   erstellt. Wie man das macht, wird hier erklärt!
zur "Konstruktion" eines Proteinstranges siehe Peptidbindung !
weitere AMINOS.   aromatische ams     geladene ams   polar-ungeladene ams  schwefelhaltige ams

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Arist Engelmann ,  Max-Born-Gymnasium Germering
(arist@metronet.de oder arist@max-born-gymn.ffb.by.schule.de )                               Danksagungen (acknowledgements)